1865年Cramer从丝胶蛋白水解液中分离出一种当时未知的氨基酸结晶,并根据来源将其命名为丝氨酸(Serine)。1902年Fischer确定了其分子结构,随后又证明了天然蛋白质中的丝氨酸为具有光学活性的L-型。

L-丝氨酸是一种生糖氨基酸,在生物体内可由D-甘油酸作前体生物合成,苏氨酸、甘氨酸也可转化为L-丝氨酸。 L-丝氨酸分子同其他氨基酸分子一样,既含有氨基又含有羧基,分子中的氨基和羧基在溶液中主要以-NH3+,-COOˉ形式存在。它们的电离取决于溶液的pH值:当pH低于等电点时,羧基的电离被抑制,L-丝氨酸带正电荷;当pH值高于等电点pI时,氨基的电离被抑制而带负电荷。根据这一性质,在等电点处,L-丝氨酸的溶解度至小,易从溶液中析出。所以 L-丝氨酸溶液的热力学性质与溶液的pH值有很大的关系,同时这也是分离工艺上所须考虑的。

由于 L-丝氨酸在不同的温度下晶体形态会发生变化,在温度降低时会有溶剂化合物出现,体系的自由能,熵,焓,溶解度等都会发生转变。



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L-丝氨酸